Cinética de Michaelis-Menten: Km, Vmax e Inibição Enzimática (Edição Farmacêutica 2013)

Objetivo da Aula: Compreender a constante de afinidade (Km) e a velocidade máxima de saturação das reações catalíticas.

Fundamentos Teóricos & Bioquímicos

A equação v = (Vmax · [S]) / (Km + [S]) modela a atividade enzimática celular. O parâmetro Km reflete a concentração de substrato na qual a enzima atinge metade da sua Vmax: quanto menor o Km, maior é a afinidade pelo substrato. Em inibições competitivas, o inibidor disputa o sítio ativo, elevando o Km aparente sem alterar a Vmax; já na inibição não-competitiva, a Vmax cai sem alteração do Km.

Esquema Visual do Mecanismo

Aplicação na Prática Farmacêutica & Cuidado Clínico

Fármacos como as estatinas (ex: sinvastatina, atorvastatina) atuam como inibidores competitivos da HMG-CoA redutase, reduzindo a síntese endógena de colesterol hepático.